Эта публикация цитируется в 1 статье

Математическое моделирование

Molecular dynamics of twisted $\beta$-sheet inside a protein dimer of TTHA1013 Thermus thermophilus

[Молекулярная динамика скрученного $\beta$-слоя в димере белка TTHA1013 Thermus thermophilus]

Yu. N. Chirgadze^a, I. V. Likhachev^b, N. K. Balabaev^b, E. V. Brazhnikov<sup>a

a</sup> Institute of Protein Research, Russian Academy of Sciences, Pushchino, Moskovskaya obl.
^b Institute of Mathematical Problems of Biology RAS, Pushchino, Moskovskaya obl.

Аннотация: $\alpha$-Спираль и $\beta$-слой являются двумя основными мотивами вторичной структуры белковых молекул. Истинное природное состояние белка реализуется в водном растворе. В этих условиях белки проявляют динамические свойства и, что важно, выполняют свои различные функции. Недавно мы изучили молекулярную динамику $\alpha$-спирального фрагмента белка TTHA1013 Thermus thermophilus в водном растворе. Здесь мы рассматриваем структуру $\beta$-слоя в димере этого белка. Изучена динамика только главной полипептидной цепи из C$\alpha$-атомов. Был обнаружен один из наиболее характерных типов флуктуационных колебаний вдоль четырех независимых динамических траекторий общей продолжительностью 200 наносекунд. Это колебание, называемое “крылом бабочки”, соответствует движениям C$\alpha$-атомов периферических остатков фрагмента $\beta$-слоя. В то же время C$\alpha$-атомы центральной части слоя остаются неподвижными вследствие гидрофобного взаимодействия боковых цепей остатков слоя с аминокислотными остатками гидрофобного ядра белка.

Ключевые слова: $\beta$-лист; глобулярный белок; молекулярная динамика; программа моделирования молекулярной динамики PUMA-CUDA, анализатор траекторий молекулярной динамики (TAMD).

Материал поступил в редакцию 21.01.2025, 11.02.2025, опубликован 14.02.2025

Язык публикации: английский

DOI: 10.17537/2025.20.47

Реферативные базы данных:

•